Химия. Белки

    Дисциплина: Химия и физика
    Тип работы: Реферат
    Тема: Химия. Белки

    БЕЛКИ И ПОЛИПЕПТИДЫ

    Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак­ромолекулы

    (протеины)

    которых, состоят из остатков аминокислот, соединен­ных между собой

    амидной

    (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот

    (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат­ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой

    пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

    Конец цепи с аминогруппой называется

    М-концом, конец цепи с карбоксильной группой —

    С-концом

    пептидной цепи. Между СО-груп­пой одной пептидной группировки и

    NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

    Группы, входящие в состав радикала

    аминокислот, могут вступать во вза­имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосед­ними белковыми и иными мо

    лекулами, образуя сложные и разнооб­разные структуры.

    В макромолекулу белка вхо­дит одна или несколько пептид­ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически­ми связями, чаще всего через се­ру

    (дисульфидные мостики, обра­зуемые

    остатками

    цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято назы­вать первичной структу­рой белка или се

    квенцией.

    Для построения простран­ственной структуры бел­ка

    пептидные цепи должны при­нять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко­торая закрепляется водородными связями, возникающими между

    пептидными группировками от­дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо­родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали,

    стремясь к образованию максималь­ного числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

    Впервые та­кая структура на основе

    рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер­сти

    —кератина

    Полингом

    американским физиком и химиком.

    Ее наз­

    вали а

    -структурой или а

    -спиралью. На один виток спирали приходится по

    3,6—3,7 остатков аминокислот. Рас­стояние между витками около

    0,54 миллиардной доле

    метра. Строение спирали стабилизируется внут­римолекулярными водородными связями.

    При растяжении спираль мак­ромолекулы белка превращается в дру­гую структуру, напоминающую линей­ную.

    Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкива­ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или

    стерические препятствия, например, за счет образования

    пирролидиновых колец

    пролина и

    оксипролина, которые заставляют

    пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве,

    принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

    Пространственная структура закреплена вследствие

    взаимодействия радикалов

    и аминокислот с образованием

    дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. И

    менно пространственная структура белка определяет хими­ческ

    ие и биологические свойства белков.

    В зав

    исимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса:

    фибриллярные (они использу

    ются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела,

    некоторые гормоны и др.).

    Полипептидные

    цепи

    фибриллярных белков имеют форму спи­рали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле­кулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные

    пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, он

    и как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структу­ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы

    или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К

    фибриллярным белкам относятся

    белки

    , входящие в состав тканей и покровных образований. Это мио

    ­зин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой

    седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в со­став волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка

    - фиброин, вязкая

    сиропообразная жидкость,

    за­твердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет

    вытянутые по­липептидные цепи,

    соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность

    натурального шелка.

    Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков—

    глобул. Молекулы глобу­лярных белков обладают ни

    зкой степенью асимметрии,

    они

    хорошо растворимы в воде, причем вязко

    сть их растворов невелика. Это прежде всего белки крови—гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

    Следует отметить условность деления белков на

    фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с проме­жуточной структурой.

    Свойства белка могут сильно изменяться при за­мене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением кон­фигураций

    пептидных цепей и условий образования пространствен­ной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функ­ции в организме.

    СОСТАВ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

    Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков

    колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула

    белковой молекулы - гемоглобина крови (

    738H

    1166O

    208S

    2Fe)

    еньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около

    6500, а белка вируса гриппа

    — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой

    пептидной связью), имею­щие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую сте­пень пространственной организации макромолекулы, называются

    полипептидами. Провести резкую границу между белками и

    полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди­видуальный белок содержит

    только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой

    12 000— 70000.

    Строением белков объясняются их весьма разнообразные свой­ства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных

    солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (наприм

    ер, белки покровных тканей). При растворении белков в воде

    образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор

    выс...

    Забрать файл

    Похожие материалы:


ПИШЕМ УНИКАЛЬНЫЕ РАБОТЫ
Заказывайте напрямую у исполнителя!


© 2006-2016 Все права защищены